Fermentlar

Коэнзим фолий кислотаси (чапда) ва саратонга қарши дори метотрексат (о'нгда) тузилиши жиҳатидан жуда о'хшаш (фарқлар яшил рангда ко'рсатилган). Натижада, метотрексат фолий кислоталарини ишлатадиган ко'плаб ферментларнинг рақобатбардош инҳибитори ҳисобланади.

Ферментлар (лотинча: ферментум — ачитқи), энзимлар — ҳайвон, ўсимлик ва бактерияларнинг тирик ҳужайраларидаги оқсилли катализаторлар. Ферментлар махсус хусусиятлари ва кимёвий реаксияларни тезлаштириши билан одатдаги катализаторлардан фарқланади. Улар катализаторлар каби кимёвий реаксияларнинг фаолланиш энергиясини пасайтиради (қаранг Катализ).

1914-йил рус-немис кимёгари Г. С. Кирхгоф ундирилган арпа донидан олинган экстракт таъсирида крахмални қандгача парчалади. 1933-йилда франсуз кимёгарлари А.Паен ва Ж.Персо биринчи марта арпа донидан амилаза ферментини ажратиб олдилар. ХИХ аср ўрталарида микробиологиянинт асосчиси Л. Пастер ачиш жараёнини тирик микроорганизмлар (ачитқилар) кўзғатади ва бу жараён уларнинг ҳаёти билан боғлиқ деб кўрсатди. 1897-йилда немис кимёгари Э. Бухнер ачитқидан спиртли ачиш жараёнини чақирувчи ферментни ажратиб олди.

ХХ аср бошларига келиб немис кимёгари Р. Вилштеттер ходимлари билан Ферментларни ажратиш ва тозалашда адсорбсия усулидан кенг фойдаланди. 1920—1930-йилларда Ж. Самор, биринчи кристаллик фермент (уреаза), сўнгра пепсин ва бошқа бир қатор протеологик Ферментларни кристалл шаклида ажратиб олган.

ХХ асрнинг ўрталарига келиб, физиккимёвий таҳлил (асосан, хромотография) ва оқсил кимёси усулларининг ривожланиши натижасида қатор ферментларнинг бирламчи структураси аниқланди. Мас, қорамол ошқозон ости безининг рибонуклеаза ферментлари тўртта дисулфид боғи билан боғланган 124 аминокислота қолдиғидан иборатлиги кўрсатиб берилди. Шундан кейин рентген структура таҳлили ёрдамида бир қанча Ферментларнинг иккиламчи ва учламчи структуралари аниқланди. Кўп Ферментлар тўртламчи структурага эга эканлиги, яъни молекулалари таркиби ва структураси жиҳатидан турлича бўлган бир қанча оқсил суббирликлар (биополимерлар)дан иборатлиги кўрсатилди.

Ферментлар барча оқсиллар каби оддий ва мураккаб бўлади. Мураккаб Ферментларнинг молекулалари икки компонентдан: оқсил (апофермент) ва оқсил бўлмаган — простетик гуруҳ компонентидан иборат. Простетик гуруҳ апоферментдан осон ажраладиган ҳолларда кофактор ёки кофермент деб аталади. Углеводлар, нуклеотидлар, турли металларнинг ионлари ва бошқа бирикмалар, витаминлар ҳамда уларнинг ҳосилалари (витаминлари коферментлардан иборат 150 дан ортиқ Ферментлар маълум) коферментлар бўлиши мумкин. Авитаминоз ва гиповитаминозларда кўпгина фермент тизимининг функсияси издан чиқади, бу бутун организм нормал ҳаёт фаолиятининг бузилишига сабаб бўлади.

Кўпчилик Ферментлар аъзо ва тўқималарда шу даражада камки, ҳатто уларнинг абсолют миқдорини (мас, миллиграммларда) билиш қийин. Шу сабабли Ферментларнинг исталган аъзодаги миқдорини, уларнинг фаоллигига қараб аниқланади. Ферментларнинг фаоллик бирлиги учун бир минутда маълум миқдордаги субстратнинг ўзгаришини катализлашга кетган Ферментлар миқдори қабул қилинган.

Ферментларнинг таъсир этиши бир қатор омилларга, хусусан, температура ва муҳит рН га (рН — водород кўрсаткич) боғлиқ. Ферментларнинг таъсир этиш оптимум температураси 38—60°, температура бундан юқори бўлса, Ферментлар одатда, денатурланиб ўз фаоллигини йўқотади. Пекин баъзи Ферментлар (мас, рибонуклеаза, миокиназа) 100° иссиқликка ҳам чидайди. Одам ва иссиқ қонли қайвонлар ферменти 37—38°да, яъни тана ҳароратида таъсир кўрсатади. Ферментлар фаоллигининг трага боғлиқлигидан тиббиёт амалиётида, жумладан, жарроҳликда фойдаланилади.

Кўпчилик Ферментлар нейтрал реаксияда (рН— 7,0 да) фаол бўлиб, кислотали ва ишқорли муҳитда улар ўз фаоллигини йўқотади. Кислотали муҳитда фаол бўлган пепсин ва баъзи тўқима протеолитик Ферментлар (мас, катепсин Д) ҳамда ишқорли муҳитда (рН — 8,0 да) фаол бўлган трипсин булардан мустасно.

Тра ва муҳит рН нинг катталигидан ташқари, Ферментлар фаоллигига турли моддалар кучайтирувчи (активаторлар) ёки тўхтатувчи (ингибиторлар) тазйиқ кўрсатади. Турли анорганик ионлар, хусусан, турли хил металл ионлари Ферментлар активаторлари ҳисобланади. Ферментлар фаоллигини сусайтирувчи бирикмалар — ингибиторлар Ферментлар билан қўшилиб, ферментатив фаолликни йўқотадиган комплекс ҳосил қилади.

Ферментларнинг биосинтези генетик код томонидан назорат этилади. Улар ички ва ташқи омиллар: мутациялар, ионловчи радиация, овқатланиш шароити ва бошқа таъсирида ўзгариши мумкин. Каталитик таъсири бир хил бўлиб, физиккимёвий хоссаси билан фарқланадиган Ферментлар изоферментлар дейилади. Ҳужайрада Ферментлар фаоллигини бошқаришда ҳужайра таркибий қисмини ташкил этувчи структуралар — митохондриялар, микросомалар ва бошқа катта рол ўйнайди.

Энзимопатия ёки ферментопатия деб аталувчи турли Ферментлар тизими функсияларининг бузилиши кишида кўпчилик касалликларнинг келиб чиқишига сабаб бўлади.

Турли омиллар (радиация, кимёвий моддалар, вируслар, бактериялар ва бошқалар) туфайли Ферментларнинг оптимал таъсир этиш шароити ўзгарганда Ферментларнинг қондаги фаоллиги пасайиши кузатилган. Унинг бу хусусиятидан диагностикада фойдаланилади. Ферментларнинг кон зардобидаги фаоллигини аниқлаш усули кенг қўлланади. Бу усул ёрдамида касалликни бошланиш пайтида аниқлаш мумкин.

Ферментлар касалликларни аниқлашдагина эмас, балки шу касалликларнинг айримларини даволашда (энзимотерапия) ҳам қўлланади.

Кишиларнинг амалий ҳаётида, шунингдек, енгил, озиқ-овқат ва кимё саноатларида Ферментлардан кенг фойдаланилади. 10