Gemoglobin
Гемоглобин (гемо... ва лотинча: глобус — ер, курра) — одам, умуртқали ва баъзи умуртқасиз ҳайвонлар қонида бўладиган нафас пигменти, мураккаб оқсил. Қонга қизил тус беради, нафас аъзоларидан тўқималарга кислород ва тўқималардан нафас аъзоларига карбонат ангидрид олиб ўтади. Оқсилли қисм — глобин ва темир порфирин — гемаян иборат. Гемоглобин кислород билан қўшилиб, беқарор бирикма ҳосил қилади. Кислороднинг парсиал босими бирмунча юқори бўладиган ўпка капиллярларида Гемоглобин кислородга бойийди, тўқима капиллярларида эса кислородни ҳужайра ва тўқималарга беради. Турли организмда гемоглобиннинг тузилиши турлича. Соғлом одамнинг 100 г қонида 13—16% гемоглобин бор. Аёллар қонидаги гемоглобин миқдори эркаклардагидан кам бўлади. Гемоглобин миқдори махсус асбоб — гемометр билан аниқланади. Гемоглобин миқдорини аниқлаш муҳим диагностик аҳамиятга эга. Қон касалликларининг аксарияти (анемия) гемоглобин таркибининг бузилиши билан боғлиқ[1].
Гемоглобин (Ҳб) - қизил қон таначалари (РБC ёки эритроцит) таркибидаги асосий оқсил бўлиб, кислородни ташиш функсиясини бажаради.[2] Баъзи ҳайвонларда гемоглобин плазмадаги эркин оқсил сифатида ҳаракатланади, РБC таркибига кирмайди. Одам организмида гемоглобин эркин ҳолатда бўлса, унинг 3%и капилларлар орқали тўқималарга ўтади ёки буйрак гламеруляр аппарати орқали ташқарига чиқарилади. Шу сабабли, одам организмидаги гемоглобин ўз вазифасини бажариш учун РБC таркибида бўлиши керак.[2]
Гемоглобин миқдори
РБCлар ҳар 100мл да 34гр гемоглобин сақлаш қобилятига эга.[2][3][4] Одатда, бу кўрсаткичдан юқори бўлмайди, сабаб бу кўрсаткич гемоглобиннинг ҳужайрада ҳосил бўлиш метаболик чегараси ҳисобланади. Соғлом одамларда Ҳб кўрсаткичи одатда максимумга яқин бўлади, агар Ҳб синтезида дефицитлар юзага келадиган бўлса, кўрсаткич ҳам анча паст бўлади. Бунинг ҳисобига РБC ларнинг ҳар бири Ҳб га тўйиниши мақсадида ҳужайралар ҳажми ҳам кичрайиши мумкин. Соғлом эркакларда гемоглобиннинг ўртача миқдори 145гр/л (130-160гр/л) аёлларда эса бу кўрсаткич 130гр/л (120-140гр/л) бўлиши мумкин.[4] Қондаги гемоглобиннинг умумий миқдори 600-800 гр ни ташкил қилади. Гемоглобиннинг энг яхши ўртача миқдори 166,6гр/л ҳисобланади. Ҳар бир грамм Ҳб 1,34мл кисларод ташишини инобатга олсак, эркакларда 100мл қон 20мл О2 ташиса аёлларда 100мл қон 19мл кисларод ташийди.
Гемоглобин синтези
Гемоглобин синтези проэритробластларда[2] бошланади ва ретикулоцитлар босқичигача давом этади. Яъники, ретикулоцитлар суяк кўмигидан чиқиб қонга ўтганда, улар етук эритроцит бўлгунча яна бир кун ёки шунга яқин вақтда гемоглобин синтезини давом эттиради. Бир кеча кундузда 8гр гемоглобин (организмдаги гемоглобиннинг 1%и) парчаланади ва ўт пигментига айланади.
1. Суксинил Ко-А (бу кребс сиклида ҳосил бўлади) глицин билан бирикиб пиррол молекуласини ҳосил қилади.
2. 4 пиррол молекуласи протопорфин-9 ни ҳосил қилади.[2]
3. Протопорфирин 9 Фе билан бирикиб гемни ҳосил қилади.
4. Ва ниҳоят, ҳар бир гем рибосомаларда синтезланган глобин полипептиди билан боғланади ва гемоглобин занжирини (алфа ёки бетта) ҳосил қилади.[2]
5. 4та бу занжир эса гемоглобиннинг етук молекуласини ҳосил қилади.
Гемоглобин турлари
Полипептиднинг аминокислата таркибига қараб, гемоглобин занжирининг алфа, бетта, гамма ва делта (зета ва эпсилон ҳам) занжирлари фарқланади.[2][3] Вояга етган одамда Гемоглобиннинг А тури мавжуд бўлиб, у 2та алфа ва 2та бетта занжирлардан таркиб топади. Юқоридан кўриб турганимиздек, гемоглобин занжири ўз таркибида темир сақловчи - гем простетик гуруҳини ҳам сақлайди. 1та гемоглобин занжирида 1та темир атоми сақланса, 1та гемоглобин молекуласида 4та Фе атоми сақланади. Худди шу Фе атомлари (яъни бир молекула гемоглобин) бир вақтнинг ўзида 4 молекула О2 ни ташиши мумкин. Катта ёшдаги одамларда Ҳб энг кўп қисмини (>95%) А фраксия – адултус Ҳб[4] ташкил қилади. <3.5% қисмни эса А2 фраксия ташкил қилади. Катта ёшдаги одамларда Ф фраксия – фетал Ҳб (ҳомила)[2] ҳам учрайди. Унинг миқдори 2% дан ошмайди. Фетал гемоглобин, асосан, ҳомила қонида бўлиб, туғилиш вақтида унинг миқдори 70-90% ни ташкил қилади. Ф гемоглобиннинг О2 ни бириктириш қобиляти А га нисбатан анча кучли, шу сабабли ҳомила қонида О2 нинг таранглиги нисбатан паст бўлишига қарамасдан ҳомила тўқималари гипоксияга учрамайди. Шунингдек, ҳомиланинг дастлабги гемоглобини – примитиве Ҳб[2] дейилади ва у гемопоэз мезобластик даврида учрайди.
Гемоглобиннинг физиологик бирикмалари
Соғлом организмда гемоглобин 3 хил физиологик бирикма шаклида бўлади.
1. Ўзига О2 ни бириктириб оксигемоглобин ҲбО2 ҳосил қилади ва артериал қонда бўлади.
2. О2 ни қайта ажратган деоксигемоглобин
3. Шунингдек вена қонида CО2 билан бириккан корбогемоглобин[2][3].
Гемоглобиннинг кислородга тўйиниши
Ҳб ва ҲбО2 нинг ёруғликни ютиш қобилятлари ҳар хил бўлиб, бундан қоннинг О2 билан тўйинганлигини аниқлашда фойдаланилади. Ҳозирги кунда қўлланиладиган Пулс-оксиметр айнан шу принспда ишлаб, қон О2 билан қанча тўйинган бўлса, юборилган инфрақизил нурлар шунча кўп ютилади ва датчик томонидан нурнинг қанча миқдори ютилганлиги кўрсатилади. Нормада кислародга тўйинганлик даражаси 89% дан юқори бўлиш керак. Оксиметрни ўқишда ҳақиқий натижа, олинган натижадан ±2 бирликка фарқ қилади. Яъни олинган натижа 85 бўладиган бўлса, ҳақиқий натижа 83-87 оралиғида ҳисобланади. (Гемоглобиннинг 1гр и 1,34мл О2 ни бириктира олади. Демак қондаги мавжуд 600гр Ҳб 800мл О2 ни бириктира олади.)[2][3]
Гемоглобиннинг патологик бирикмалари
Организмда Ҳб нинг бошқа бирикмалари ҳам бўлиши мумкин. Бундай бирикмаларга карбоксигемоглобин ҲбCО ва метгемоглобин МетҲб киради. Бу моддалар баъзи моддаларнинг заҳираланиши оқибатида ҳосил бўлади. Карбоксигемоглобин гемоглобиннинг CО билан бирикмаси бўлиб, жуда мустаҳкамдир. Гемоглобиндаги Фе нинг CО ни бириктириш қобиляти эса, О2 ни бириктириш қобилятидан 300марта кучли. Нафас билан олинаётган ҳаво таркибида ҳатто 0,1% CО бўлса, 80% гемоглобин ҲбCО га айланиб, О2 бириктира олмайди, бу эса ҳаёт учун хавфли. Ис газидан салгина заҳарланиш қайтар жараёндир. Тоза ҳаводан нафас олинганда CО аста-секин карбоксигемоглобиндан ажралиб чиқиб кетади. Заҳарланган одамни соф кисларод билан нафас олдирилса карбоксигемоглобиннинг парчаланиши 200 марта тезлашади.[2]
Гемоглобиннинг патологик бирикмаларидан бўлган метгемоглобин кучли оксидловчилар: феррисианид (қизил қон тузи), калий перманганат, амилнитрит, пропил нитрит, анилин, бертоле тузи, фенацитин таъсир этганда ҳосил бўлади. Айни вақтда гемоглобин таркибидаги Фе нинг валентлиги ўзгаради – икки валентли Фе уч валентлига айланади. Қонда метгемоглобин кўп йиғилиб қолганда қон тўқималарга О2 бера олмайди ва организм ҳалок бўлади.
Скелет ва юрак мушакларида миоглобин деб аталувчи мускул гемоглобини бор. Ундаги гем гемоглобин молекуласидаги гемга ўхшайди, оқсил қисми глобин эса гемоглобин оқсилига қараганда камроқ молекуляр оғирликка эга. Одам миоглобини организмдаги жами кислароддан 14% гачасини бириктира олади. Миоглобиннинг бу хоссаси ишлаётган мушакларни О2 билан таъминлашда муҳим рол ўйнайди. Миоглобиннинг кислародни бириктириш қобиляти жуда юқори бўлгани учун у мушакларда кисларод заҳираси ҳосил қилади. Бундай заҳиранинг мавжудлиги узоқ вақт ритмик равишда қисқариб фаоллик кўрсатадиган мускуллар (юрак, жағ мушаги каби) учун муҳим. Мушак қисқарганда капилларлар қисилиб, мушакнинг баъзи қисмларида қон юриши тўхтаб қолсада, миоглобинга бириккан О2 борлиги туфайли мушак толалари бир қадар вақтгача О2 билан таъминланиб туради. Мушак бўшашганда қон оқими тикланади ва миоглобин яна кислародни бириктиради. Юракда кисларод билан таъминланиш камайиб кеца, юрак мушаги тўқимаси ҳар бир грами ўзидаги миоглобиндан 2мл О2 ажратади. Бу миқдор юракнинг систола вақтидаги кислародга бўлган эҳтиёжини қондира олади. Гемоглобин таркибидаги гемоглобин занжирлари гемоглобиннинг кислародни боғлаш кўрсаткичини билдиради. Анормал гемоглобин занжирлари гемоглобиннинг физик характерларини ҳам ўзгартиради. Масалан, ўроқсимон анемияда 2та бетта занжирлардаги глутамат ўрнига валин келиб қолади. Бу турдаги ҳужайралар узунлиги 15мкм бўлган анормал кристалик гемоглобин сақлайди. Бунда ҳужайра капилларларда ҳаракатланишда қийналиб қолади ва ҳаттоки окклюзияга сабаб бўлади.[4] Киристалларнинг ўткир учлари ҳужайра мембранасини ёради ва ўроқсимон анемияни келтиради. Бу анемия ота онадан ўтиб, одатда 5-6 ойликдан белгилари билина бошлайди. Касаллик билан умр кўриш ёши 40-60 ёшни ташкил қилади. 11-храмасомада жойлашган гемоглобин бетта занжирларини кодловчи гендаги глутамат гени ўрнида валин гени бўлиши билан тавсифланади. Одатда, битта занжирдаги бундай ўзгариш ўроқсимон анемияга ўхшаш деб белгиланади ва симптомлар деярли бўлмайди. Никоҳ пайтида турмуш ўртоғидаги яна бир мутация уларнинг фарзанди ўроқсимон анемия билан туғилишини таъминлайди. Бу касалликнинг энг кўп учровчи белгиси оғриқлар ва шишлар ҳисобланади. Бу касаллик суяк илиги трансплантацияси орқали даволаниши мумкин. Беморлар ҳаёти давомида кўпроқ суюқлик истеъмоли ва оғриқ қолдирувчи дорилар ҳамда бошқа турли дори воситалари билан яшайди. Энг қизиқ томони бу анемияга чалинган организм безгакка чидамли бўлади. Энг хавфли ҳолатлардан окклюзияни мисол айтиш мумкин. Окклюзия натижасида ишемия, оғриқ ва некроз келиб чиқади. Оғриқ вақтида суюқлик, опиоидлар ва қон қуйиш амалиёти бажарилади. Нормада эритроцитлар талоқда парчаланишини биламиз, бу касалликда энг биринчи ишдан чиқадиган аъзолардан бири талоқ ҳисобланади. Бунда талоқда оғриқ, катталашиш кузатилади. Ўткир кўкрак синдромида оғриқ, иситма, ўпка инфилтрати, гипоксемия ва бошқалар кузатилиши мумкин. Шунингдек, бу турдаги беморларда гемолитик ҳолат яъни эритроцитларнинг тез парчаланиши ҳам кузатилади.[3]
Гемоглобиннинг кислород билан қайтар боғланиши
Гемоглобин молекуласининг энг муҳим вазифаси эркин кислород билан қайтар боғланиш ҳисобланади. Нормада 97% О2 гемоглобинга бириккан ҳолда ўпкалардан тўқимага томон ташилса, 3%и эркин ҳолатда ташилади. Ўпка томирларида кисларод парсиал босими юқорилиги сабаб гемоглобинга бирикса, тўқималарда бу босим анчагина паст бўлади ва қайта ажралиб қонга чиқишига сабаб бўлади[2]. Кисларод гемоглобин таркибидаги Фе га ион боғлар билан эмас балки кординацион боғланиш[2] деб номланган бирикма ҳолида юмшоқ бирикади. Шу сабабли тўқималарга молекулар ҳолида етказилади.
Манбалар
- ↑ ЎзМЕ. Биринчи жилд. Тошкент, 2000-йил
- ↑ 2,00 2,01 2,02 2,03 2,04 2,05 2,06 2,07 2,08 2,09 2,10 2,11 2,12 2,13 Инду Кҳурана, Аруши Кҳурана: Техтбоок оф медиcал пҳйсиологй; 2нд эдитион, 2009.
- ↑ 3,0 3,1 3,2 3,3 3,4 Артур Гуйтон, Жоҳн Ҳалл: Техтбоок оф медиcал пҳйсиологй; 14тҳ эдитион, 2020.
- ↑ 4,0 4,1 4,2 4,3 Линда Cостанзо: Медиcал пҳйсиологй; 6тҳ эдитион, 2018.