Sitoskelet

Ситоскелет барча ҳужайралар ситоплазмасида мавжуд бўлган (бактерия ва архейдан ташқари) оқсил филаментларининг мураккаб тўри.^[1] Ситоскелет мураккаб жараёнларда қатнашувчи (бошқарувчи) мураккаб тузилма бўлиб, уч қисмдан: микронайча (микротубула), микрофиламент (актин филаменти) ва оралиқ филаментлардан тузилган. Ушбу органеллани вазифаларидан фойдаланиб турли касалликларга таъсир этиш мумкин. (масалан: киприкчалар ва хивчинлар ҳаракати, митоз ва меёз жараёнлари, яллиғланишда ҳаракатланадиган қон ҳужайралари ҳаракати, нерв системасидан имплусларнинг ўтиши). Микротубулалар асосан ситоплазмада топилган, у ядрога яқин қисмда ҳосил бўлиб периферияга тарқалади.

Ситоскелет тури	Диаметри (нм)	Тузилиши	Мисол
Актин филоменти	6	қо'ш ҳалқа	актин
Оралиқ филамент	10	икки анти параллел ҳалқа/ тетромер ҳосил қилади	Виментин Нейрофиламент Кератин (эпителий ҳужайраларда) Ядро ламинаси
Микронайча	23	тубулин комплекси / "ансамбл шаклда"	α- ва β-тубулин

Микронайча

Микронайча эукариот ҳужайралардаги ситоскелетнинг бир қисми бўлиб, тубулин полимерларидир. Микронайчалар узунлиги 50мкм гача, кенглиги 23-27 нм гача ва ички диаметри 11-15 нм гача бўлиши мумкин.^[2] Микронайчалар икки шарсимон оқсил, алфа ҳамда бетта тубулиннинг (тенг миқдордаги а ва б тубулин)^[3] полимерланиши натижасида ҳосил бўлади.^[4] Шакл жиҳатдан микронайчалар силиндрсимон, ичи бўш тузилма бўлиб, 13та тубулин молекуласининг ҳалқасимон жойлашишидан ҳосил бўлади. Тубулинларнинг димер ҳолатида (алфа+бетта) оғирлиги 110кдал бўлиб, ҳар бирининг оғирлиги 55кДа га тенг.

Вазифаси

Микронайчалар қуйидаги функсияларни бажаради
Ҳужайра ичи везикулалар транспорти (весикулар, лизасома, эндосомалар транспорти)
Cилиа (киприк) ва флагеллалар(хивчин) ҳаракати (киприк ва хивчинлар микронайчалар йиғиндиси бўлиб, улар биргаликда аксонема дейилади).
Митоз ва меёзда хромасомаларни бириктиради ва уларнинг ҳаракатини та’минлайди. (сентриола таркиби микронайчадан тузилган)
Ҳужайра чўзилиши ва ҳаракатини таъминлайди (м: нейтрофиллар ҳаракати)
Ҳужайра шаклини, айниқса, ассиметриясини сақлаш.

Тузилиши

Узунасига жойлашган димерлардан ҳосил бўлган 1та чизиқли структура протофибрилла деб номланади. Бу протофибриллалар бутун узунлиги бўйлаб 5 нм диаметрда бўлади. Микротубула тузилишини ҳосил қилишда 100лаб гамма тубулин ҳалқалари ҳам қатнашади ва у МТОC таркибига киради. Гамма ҳалқалар ассамблнинг тўғри шаклланиши учун қолип вазифасини бажаради. Алфа ва бетта тубулин димерлари гамма ҳалқаларга учма-уч келиб бирикади. Димерлар полимерланиш жараёни учун Мг ва ГТФ (гуанозинтрифосфат) молекулалари бўлишини талаб қилади. Ҳар бир тубулин молекуласи микротубулага киришдан олдин ГТФ ни боғлайди. ГТФ молекуласи димерларнинг полимерда мустаҳкам бирикишини таъминлайди. Баъзан ГТФ молекуласи гидролизланиб ГДФ молекуласини ҳосил қилиши мумкин. Микроюбулалар орқали моддалар ташилиши - микротубула “темирйўлида” жойлашган “поэзд”лар яъни мотор оқсиллар орқали кечади. Бу оқсилларнинг Динеин ва кинезин деб номланган икки оиласи мавжуд. Бу иккала оқсиллар ҳам ҳаракати учун АТФ талаб қилади. Динеин оқсиллар перифериядан марказ томон ҳаракатланиш хусусиятига эга бўлиб марказга органеллаларни ва парчаланиши керак бўлган маҳсулотларни ташийди. Кинезинлар бўлса марказдан периферияга томон ҳаракатланади ва органеллаларни ташийди. Микротубуланинг икки учи фарқланади:

Ўсмайдиган (–) учи
Ўсувчи (+) учи.^[5]

Минус учи МТОC яъни ядрога қараган бўлиб бу қисм актин ва “қалпоқча” оқсиллар билан қопланган бўлади. Плус учи эса ўсувчи қисм бўлиб, периферияга талпинади. Баъзан микротубула мустаҳкам қисмлардан парчаланиб ситоплазмадаги тубулин эркин ҳавзасига қуйилади. Полимерланиш ва деполимерланиш жараёнлари мувозанатда бўлиб, тубулиннинг ортиқчаси “эркин ҳавзада” йиғилса, керак бўлганда шу ҳавзадан сарфланади. Бу мувозанатни паст ҳарорат ёки юқори босим остида деполимерланиш томонга силжитиш мумкин. Полимерланиш ёки деполимерланиш жараёнларининг тезлиги МАПс (миcротубуле ассоcиатед протеинс) га боғлиқ. Буларга: МАП1, МАП2, МАП3, МАП4, МАПп ва бошқалар киради ва булар микротубула шаклланишини бошқаришдан ташқари, микротубулани махсус органеллаларга ҳам боғлайди. Микротубулаларнинг узунлиги динамик равишда узайиб ёки калталаниб туради. Унинг калталаниши ГТФ гидролизи билан боғлиқ. Динеинлар ва Кинезинлар биргаликда митоз ҳамда меёз жараёнларида ҳам қатнашади. Динеин храмосомаларни микротубула орқали ҳаракатини таʻминласа, кинезин микротубулаларни қутбларга ҳаракатини таъминлайди.

Актин филоментлари

Актин филаментларини (микрофиламентлар) барча ҳужайраларда учратиш мумкин, масалан, мускулга алоқаси бўлмаган ҳужайраларда барча оқсилларнинг 20% қисмини ташкил қилади. Худди тубулинларга ўхшаб диаметри 6-8 нм бўлган “ансамбл” ҳосил қилади. Ҳосил бўлган актин ансамбли (филаменти) микротубулаларга нисбатан ингичка, калта ва қайишқоқ бўлади. Ситоплазмада жойлашган эркин актин молекулалари Г-актин (глобулар) дейилса улар юқорида айтилганидек бирлашиб (полимер ҳосил қилиб) Ф-актинни (филаментоус) ҳосил қилади.^[6] Актин филамент ёки микрофиламентнинг тез ўсувчи (+) плус учи ҳамда секин ўсувчи (-) минус учлари фарқланади. Актиннинг пилус учида кечадиган полимерланиш жараёнлари К, Мг, АТФ молекулаларини бўлишини талаб қилади. Г-актин филамент таркибига киргандан кейин АТФ молекуласи гидролизланади ва АДФ ни ҳосил қилади. Фосфор жараённи тарк этади. АДФ молекуласи эса филаментнинг мустаҳкамлигини таъминлашда қатнашади. Полимерланиш жараёнлари АБП (аcтин биндинг протеинс) ларга боғлиқ.

Актиннинг боғлам оқсиллари

Актин параллел филаментларини боғловчи бундай оқсилларга мироворсинка (миcровиллиус) ичидаги фасcин ва фимбрин оқсилларини мисол келтириш мумкин. Улар бириктириш ва мустаҳкамлик бериш вазифасини таъминлайди. Актин филаментларини парчаловчи (ажратувчи) оқсиллар: узун актин филаментини қисқа бўлакларга ажратади. Бундай оқсилларга гелсолинни мисол кўрсатиш мумкин, у одатда полимерланиш жараёнини бошласа, Cа нинг юқори консентрациясида актинни майда бўлакларга ажратувчи таʻсир қилади. Актинни қопловчи оқсиллар: актиннинг кўпроқ минус учига бирикиб унинг парчаланиши, қўшимчалар қўшилишини блоклайди. Мисол тариқасида юрак ва скелет мушакларида актиннинг минус учини қоплаган тропомодулинни келтириш мумкин. Актинни ўзаро боғланишини таъминлайдиган оқсиллар: филаментларнинг ўзаро бирикишини таʻминлайди. Эритроцит ситоскелетидан топилган спектрин, аддуcтин, протеин 4.1, протеин 4.9 ларни мисол сифатида келтириш мумкин. Актин ҳаракат оқсиллари: миозин оиласига тегишли бўлиб, АТФни гидролизлаш ва уни минус учдан плус учигача етазиб бериш функсиясини бажаради.Аслида мушак ҳужайрасида филаментларнинг 2 тури бўлиб, 6-8 нм диаметрли ингичка актин филаментлари ва 15 нм ли Миозин-2 филаментлари. Актинга бириккан тропомиозин ва тропонин актиннинг ҳаракат оқсиллари ҳисобланади. Тропомодулиндан бошланган тропомиозин актин ҳаракатини такрорласа, 3 қисмдан тузилган тропонин молекуласи ҳар 7 глобулар актин узунлигидан кейин тропомиозинга бирикади. миозиннинг бир қанча турлари мавжуд бўлиб, миозин-2 мушак қисқариш аппаратига киради. Миозин-1 мушак бўлмаган ҳужайралар: меланоцит, буйрак, ички қулоқ соч ҳужайралари, нервларнинг ўсувчи ўзаклари ваҳоказоларда жойлашади.

Вазифалари

Мембрана оқсилларини бириктириш ва ҳаракатлантириш
Микроворсинкаларнинг структур ўзагини ташкил қилиш
Ҳужайраларнинг ҳаракатланиши: актин ўсувчи учлари полимерланиши ҳисобига плазматик мембрана сурилади. Ушбу механизм кўплаб миграцион ҳужайраларда учрайди. Ушбу жараён ламеллиподиалар ҳосил қилиб ҳаракатланиш йўналишида кечади.

Клиник аҳамияти

Листериоз- кўпинча листериа моноcйтогенес томонидан^[7] келиб чиқадиган баcтериал инфексия. Листериоз оғир асоратлар: сепсис, менингит, энсефалит баʻзида ўлимга сабабчи бўлиши мумкин. Кўпроқ қариялар ва ҳомиладорларда учрайди. Барча жараёнлар Л.Моноcйтогенес ҳужайрада актин полимеризация комплексига зиён етказиши орқали келиб чиқади.

Манбалар

↑ Ҳардин Ж, Бертони Г, Клеинсмитҳ ЛЖ (2015). Беcкер'с Wорлд оф тҳе Cелл (8тҳ эд.). Неw Ёрк: Пеарсон.
↑ Ледбеттер МC, Портер КР (1963). "А "миcротубуле" ин плант cелл фине струcтуре". Жоурнал оф Cелл Биологй. 19 (1): 239–50. дои:10.1083/жcб.19.1.239. ПМC 2106853. ПМИД 19866635
↑ Wеисенберг РC (Септембер 1972). "Миcротубуле форматион ин витро ин солутионс cонтаининг лоw cалcиум cонcентратионс". Сcиэнcе.
↑ Диwан ЖЖ (2006). "Миcротубулес". Ренсселаэр Полйтечниc Институте. Арчивед фром тҳе оригинал он 2014-02-06. Ретриэвед 2014-02-24.
↑ Wалкер РА, О'Бриэн ЭТ, Прер НК, Собоэиро МФ, Вотер WА, Эриcксон ҲП, Салмон ЭД (Оcтобер 1988). "Дйнамиc инстабилитй оф индивидуал миcротубулес аналйзед бй видео лигҳт миcросcопй: рате cонстанц анд транситион фреқуэнcиэс". Тҳе Жоурнал оф Cелл Биологй.
↑ Роберц К, Рафф М, Алберц Б, Wалтер П, Леwис Ж, Жоҳнсон А (Марч 2002). Молеcулар Биологй оф тҳе Cелл (4тҳ эд.). Роутледге. п. 1616.
↑ Рян КЖ, Рай CГ, эдс. (2003). Шеррис Медиcал Миcробиологй (4тҳ эд.). МcГраw Ҳилл. ИСБН 0-8385-8529-9.

[1] Ҳардин Ж, Бертони Г, Клеинсмитҳ ЛЖ (2015). Беcкер'с Wорлд оф тҳе Cелл (8тҳ эд.). Неw Ёрк: Пеарсон.

[2] Ледбеттер МC, Портер КР (1963). "А "миcротубуле" ин плант cелл фине струcтуре". Жоурнал оф Cелл Биологй. 19 (1): 239–50. дои:10.1083/жcб.19.1.239. ПМC 2106853. ПМИД 19866635

[3] Wеисенберг РC (Септембер 1972). "Миcротубуле форматион ин витро ин солутионс cонтаининг лоw cалcиум cонcентратионс". Сcиэнcе.

[4] Диwан ЖЖ (2006). "Миcротубулес". Ренсселаэр Полйтечниc Институте. Арчивед фром тҳе оригинал он 2014-02-06. Ретриэвед 2014-02-24.

[5] Wалкер РА, О'Бриэн ЭТ, Прер НК, Собоэиро МФ, Вотер WА, Эриcксон ҲП, Салмон ЭД (Оcтобер 1988). "Дйнамиc инстабилитй оф индивидуал миcротубулес аналйзед бй видео лигҳт миcросcопй: рате cонстанц анд транситион фреқуэнcиэс". Тҳе Жоурнал оф Cелл Биологй.

[6] Роберц К, Рафф М, Алберц Б, Wалтер П, Леwис Ж, Жоҳнсон А (Марч 2002). Молеcулар Биологй оф тҳе Cелл (4тҳ эд.). Роутледге. п. 1616.

[7] Рян КЖ, Рай CГ, эдс. (2003). Шеррис Медиcал Миcробиологй (4тҳ эд.). МcГраw Ҳилл. ИСБН 0-8385-8529-9.

[1]

[2]

[3]

[4]

[5]

[6]

[7]